6 Haziran 2016 Pazartesi

Biyokimya Bölümü 2.Mezunlarını verdi

Sivas Cumhuriyet Üniversitesi Biyokimya bölümü 2.mezunlarını verdi. Geçen yıl 2011 girişlilerin mezun olduğu bölümümüzden bu yıl 2012 girişli öğrencilerimiz mezun oldular. 3 Haziran 2016 günü yapılan mezuniyet töreninde dereceye giren öğrencilerimiz hocalarımız tarafından diplomalarını aldılar. Mezunlarımıza meslek hayatlarında başarılar dileriz.



Çiftanadal öğrencilerimiz Gamze Üzel ve Esma Özmen mezun oldular


4 yılda Biyokimya ve Moleküler Biyoloji ve Genetik bölümünü bitiren büyük emek ve çaba ile iki diplomaya sahip olan Biyokimya bölümümüzün ilk çift anadal mezunları Gamze Üzel ve Esma Özmeni tebrik eder bundan sonraki hayatlarında başarılar dileriz.

Biyokimya Bölüm Başkanımız Prof Dr. Nursevin Öztop ile

7 Mart 2015 Cumartesi

C.Ü Biyokimya Kulübü Mesleki Dünya Standartları Semineri

​Sivas Cumhuriyet Üniversitesi Fen Fakültesi Öğrenci Temsilciliği tarafından Mesleki Dünya Standartları Semineri Verildi.

Seminere katılan TSC Akademi Eğitim Sorumlusu Gökhan BÜYÜKPOLAT Fen Fakültesinde okuyan Biyokimya,Biyoloji,Kimya,Moleküler Biyoloji ve Genetik, Kimya Mühendisliği ve Eczacılık fakültesi öğrencilerine yönelik meslek hayatlarında kullanacakları ,Kalite Standartları,İyi Laboratuvar Uygulamaları,İyi Hijyen Uygulamaları,İyi Üretim Uygulamaları gibi Dünya çapında geçerli olan kalite standartları hakkında bilgi verdi.Konuşmacı Gökhan Büyükpolat bu kalite sertifikaları ve eğitimleri almadan iş hayatlarında ne gibi zorluklarla karşılaşabileceklerini hatta işsiz bile kalabilecekleri hakkında örnekler verdi.

Fen Fakültesi Öğrenci Temsilciliği ve Biyokimya Kulübü olarak ortak düzenlenen seminere yaklaşık 200 öğrenci katıldı. Seminer Fen Fakültesi Erfüz Edgüer Konferans salonunda gerçekleşti. Konferansa Biyokimya Bölümü Prof.Dr Şenay ÇETİNUS ve Biyokimya Bölümü Yar.Doç. Demet BAYBAŞ'ta katıldı.

Konuşmacı Gökhan BÜYÜKPOLAT bu etkinliği düzenlenmesinde katkısı olan Cumhuriyet Üniversitesi Öğrenci Konsey Başkan Yardımcısı, Fen Fakültesi Öğrenci Temsilcisi ve Aynı zamanda Biyokimya Bölümü Bölüm Temsilcisi olan Emre DEMİR'e teşekkür etti.






14 Ekim 2014 Salı

Aminoasitlerin Renk Tepkimeleri Deneyi - Biyokimya Laboratuvarı 1

Doğada 300’den fazla amino asit tanımlanmış olmasına rağmen memelilerde bunlardan yalnızca 20 tanesi proteinlerin yapısında yer almaktadır. Amino asitler prolin dışında aynı karbon üzerinde amino (-NH2) ve karboksil (-COOH) grubu bulundururlar. Prolin ise siklik bir yapıya sahiptir ve amino grubu yerine imino grubu taşır. Amino asitlerin genel gösterimleri R-CH-NH2-COOH şeklindedir. R grubu değişken gruptur. R grubunun değişmesiyle 20 çeşit primer veya standart amino asit meydana gelir. Bu 20 çeşit amino asitin değişik sayı ve sıra ile dizilimi çok sayıda proteinin ortaya çıkmasına yol açar.







       Glisin dışındaki tüm amino asitlerin en az bir tane asimetrik karbonu vardır ve optik olarak aktiftirler. Bunlar da D ve L olarak iki ayrı konfigürasyonda olabilirler. Ancak proteinlerin yapısında bulunan tüm amino asitler L konfigürasyonundadırlar. D amino asitler ise bazı antibiyotiklerde ve bakteriyel hücre duvarında bulunurlar.



       Amino asitler amfoterik moleküllerdir. Yani hem asidik hem de bazik gruplar içerirler. Monoaminomonokarboksilik asitler sulu çözeltilerde dipolar çözeltiler yani zwitterion şeklinde bulunurlar. a-karboksil grubu dissosiye ve negatif yüklüdür, a-amino grubu protonlanmış ve pozitif yüklüdür, yani molekül nötrdür. Asidik pH’da karboksil grubu bir proton alır ve molekülün net yükü pozitif olur. Bazik pH’da ise amino grubu proton kaybeder ve net yük negatif olur. Bir amino asidin net yükünün sıfır olduğu pH’a izoelektrik nokta denir.



       Amino asitler renksiz, suda tamamen, etil alkolde ise kısmen çözünmelerine karşılık, eterde hiç çözünme özellikleri olmayan organik bileşiklerdir. Amino asit çözeltilerinin görünür bölgede ışık absorblama özellikleri yoktur. Ancak UV bölgede (280 nm’de) tirozin, triptofan, fenilalanin ve histidin gibi halkalı yapıya sahip amino asitlerin ışık absorblama yetenekleri vardır. Bu özellik biyolojik sıvılardaki protein miktarının belirlenmesinde zaman zaman faydalanılabilen bir özelliktir.



       Amino amino asitler, bulundurduğu karboksil ve amino grupları, reaksiyon gücü oldukça yüksek fonksiyonel gruplar oldukları için bu grupların verdiği bütün reaksiyonları verirler. Amino asitlerin verdiği bu reaksiyonlar gerek biyolojik sıvılardaki serbest amino asitlerin cinsi ve miktarı, gerekse protein yapısına giren amino asitlerin miktarı, cinsi ve sırasını tespit etmede son derece önemlidir.



I. Amino Asit Tayininin Klinik Önemi



       Dolaşımdaki amino asitler böbrekte glomerüler membranlar tarafından filtre edilirler. Bu filtrattaki amino asit konsantrasyonu plazmadakine yakındır. Ancak filtrattaki amino asitlerin büyük bir kısmı tübüler sistemde özel transport sistemleri ile geri emilip dolaşıma verilirler. Çok az bir kısmı ise idrarla atılır. Normal yetişkin bir kişinin 24 saatlik idrar amino asit düzeyi 50-200 mg arasında değişir. Bu değişimde etkili faktör diyettin tabiatıdır.



       Kan amino asit seviyeleri yükseldiği zaman idrarla amino asit atılımında artış meydana gelir. Bu duruma aminoasidüri denir.



       İki tip aminoasidüriden bahsedilebilir.



1)      1)      Taşma tipi (overflow tipi) :



       Amino asit metabolizmasında rol oynayan enzimlerin eksik veya hatalı olması sonucu görülür. Böbrek eşik düzeylerinin aşılması sebebiyle böbrekler normal çalıştığı halde böbreğin reabsorbsiyon kapasitesi aşıldığından idrar amino asit düzeyi artar. Fenilketonüri, tirozinozis, alkaptonüri ve akçaağaç şurubu idrar hastalığı buna örnektir.



2)    Renal tip:



       Böbrek tubuluslarındaki bozukluk sonucu oluşan aminoasidüri türüdür. Bunu sebebi konjenital veya akkiz olabileceği gibi ağır metal zehirlenmeleri, fenol zehirlenmesi veya yanıklar da olabilir. Fankoni sendromu, sistinozis, Wilson hastalığı ve nefrotik sendrom gibi.





II. Amino Asitlerin Kalitatif ve Kantitatif Tayininde Kullanılan Metotlar



       Proteinlerin amino asit kompozisyonunu tespit belirlemek için kullanılan metotlar üç basamakta toplanır:



1.     1.     Proteinlerin amino asitlerine hidrolizi (6N HCl, +110oC’de 24 saat ısıtma)

2.     2.     Karışımdaki amino asitlerin ayırımı

3.     3.     Her bir amino asidin miktarının belirlenmesi



a)       a)       Ninhidrin Reaksiyonu



       α-amino grubunun en karakteristik reaksiyonu olan ninhidrin reaksiyonu amino asitlerin hem kalitatif hem de kantitatif tayininde sıklıkla kullanılan bir reaksiyondur. Bütün α-amino asitler ve peptidler bu renk reaksiyonunu verirler. Ancak bazı amino asitler mavi kompleks yerine değişik renklerle ortaya çıkarlar. Örneğin, prolin ve hidroksiprolin sarı, asparagin ise kahverengi renk oluşturur. Diğer amino asitler ise mavinin değişik tonları şeklinde kompleksler oluştururlar.



b)      b)      Gazometrik Ölçüm



       Amino asitlerin α-amino grubu HNO2 (nitröz asit) ile reaksiyona girdiği zaman karboksilli asitlerin hidroksi türevlerini meydana getirir. Bu reaksiyon sırasında açığa çıkan N2 gazometrik olarak ölçülür.



c)      c)      Kromatografik Yöntemler



       Amino asitleri ve peptidleri ayırmada kullanılan  değişik kromatografik yöntemler vardır. Bunlar arasında kağıt kromatografisi, ince tabaka kromatografisi, iyon değiştirme kromatografisi, gaz kromatografisi ve yüksek basınçlı sıvı kromatografisi (HPLC) en sık kullanılanlardır.



d)      d)      Elektroforetik Yöntemler



       Yüksek elektrikli bir ortamda amino asitlerin yük ve büyüklük farklılıklarından faydalanılarak ayrılması tekniğidir.



e)      e)      Amino Asit Sırası Tayinine Yönelik Yöntemler



       Peptid ve proteinlerin sırasının belirlenmesi birçok genetik kusurun ortaya çıkarılmasında faydalı olacaktır.       Bir proteindeki amino asit sırasını belirlemek için N-terminal ya da C-terminal amino asit rezidülerine spesifik reaksiyonlar kullanılır.



·        ·        N-terminal amino asitlerin belirlenmesinde kullanılan yöntemler.





Sanger Yöntemi



       Alkali ortamda bir polipeptidin N-terminal amino asidinin amino grubu ile 2,4 dinitrofluorobenzen (DNF) reaksiyona girerek sarı renkli 2,4-dinitrofenol türevlerini meydana getirirler. Bu türevler elde mevcut olan amino asitlerin aynı reaktifle reaksiyona sokulmasıyla hazırlanmış olan standartları ile kağıt kromatografisi işlemine tabi tutulur. Kromatografi kağıdında elde edilen lekeler değerlendirilerek amino asidin cinsi tespit edilir.



Dansil Klorür Yöntemi



       Bir polipeptidin N-terminal aminosidinin amino grubu ile floresans bir madde olan dansil klorür yüksek pH’da reaksiyona girer. Böylece dansil klorür ile işaretlenen amino asit florometrik olarak ölçülür. Bu metodla amino asit türevlerinin düşük miktarları (1 nM) bile belirlenir.



Edman Yöntemi



       En önemli ve en çok kullanılan metoddur. Edman reaksiyonuyla sadece N-terminal ucu tanınmaz aynı zamanda bu reaksiyonun tekrarlanması ile uzun polipeptidlerin amino asit sırası tam olarak tespit edilir. Fenilizotiyosiyanat alkali ortamda peptidin N-terminal amino grubu ile reaksiyona girerek N-terminal amino asidin fenilizotiyosiyanat türevi oluşur. Sanger ve dansil klorür yöntemlerinden farklı olarak polipeptid parçalanmaz, sadece bir amino asit eksik polipeptid kalır. Daha sonra oluşan bu türev gaz kromotografisi ile tespit edilir.



·        ·        C-terminal amino asitlerinin belirlenmesinde kullanılan metodlar



       Polipeptidin C-terminal kalıntılarını tespit etmek için kullanılan metodlar N-terminali tespit etmek için kullanılanlar kadar kesin sonuç vermezler. Ancak bu amaç için kullanılan iki metod vardır.



Hidrazinle parçalanma (Hidrazinoliz)



       Bu reaksiyon sırasında hidrazin ile C terminalindeki aminoasitler ayrılır.



Karboksi peptidazla parçalanma



       Protein parçalayıcı bir enzim olan karboksipeptidaz bir proteindeki en son peptid bağına (C-terminal) etki ederek C-terminal amino asidinin koparılmasını sağlar. Elde edilen serbest amino asit, amino asitlere spesifik reaksiyonlarla tespit edilir. Bu işleme devam edilerek her defasında yeni bir C-terminal amino asit belirlenebilir.



III. Kalitatif Amino Asit Tayin Yöntemleri



       Kalitatif amino asit tayini kan ve idrar örneklerinde yapılabilir. İdrar örnekleri günün herhangi bir saatinde alınan (rastgele) idrar örneği olabileceği gibi 24 saatlik idrar da olabilir.

       Hücre içi amino asit seviyesi kan dolaşımından (plazma) 10 kat daha yüksektir. Kan örneği alınırken bu özellik dikkate alınmalıdır. Amino asit seviyesine plazmada bakılır. Kan heparinize enjektörle alınmalıdır. Hemolizden sakınılmalıdır.



Yapılacak Deneyler



Fenil Pirüvik Asit Deneyi



       4 ml idrar üzerine 1 ml magnezyum ayıracı (11 gr MgCl2, 14 gr NH4Cl ve 20 ml der-NH4OH/litre) konarak 5 dakika bekletilir, süzülür. Süzüntü 2 damla % 10’luk HCl ile asidik hale getirilir. 2 damla % 10’luk FeCl3 ilave edilir. Mavi-yeşil renk oluşursa deney pozitifdir. Fenilketonüride sıklıkla kullanılmaktadır.



Triptofan Deneyi



       2 ml örnek üzerine 2 ml derişik CH3COOH ilave edilir. Bu karışımın üzerine damla damla tabaka oluşturacak şekilde tüp cidarından derişik H2SO4 sızdırılır. İki sıvının birleşme yerinde mor halkanın oluşumu örnekte triptofan bulunduğunu (pozitif reaksiyon) gösterir. (örnek: Hartnup hastalığı)



Ninhidrin Deneyi



a) Deneyin Prensibi



       Bu deneyde normalde sarı olan ninhidrin, amino asitlerle reaksiyona girerek mavi-menekşe rengine dönüşür ve bu metot bu renk oluşumunun tespitine dayanır.

       Bu reaksiyon sırasında 1. basamakta ninhidrin ile amino asit reaksiyona girerek amino asitten bir karbon eksik bir aldehit, redükte ninhidrin, NH3 ve CO2 meydana gelir. İkinci aşamada açığa çıkan  NH3, bir mol okside ninhidrinle bir mol redükte ninhidrin arasında köprü kurarak mavi-mor renkli kompleks oluşturur.

       Ninhidrin NH2-C-COOH’daki serbest a-amino grubu ile reaksiyona girer. Bu grup tüm amino asitlerde, polipeptidlerde ya da proteinlerde bulunmaktadır. Dekarboksilasyon reaksiyonu serbest amino asitlerde meydana gelmekte iken, peptidlerde ve proteinlerde meydana gelmemektedir. Böylelikle teorik olarak yalnızca amino asitler renk değişimine neden olurlar. Ancak peptidler ya da proteinler her zaman için interferansa yol açabilirler.

Hemoglobinin Spektral Analizi Deneyi - Biyokimya 3

Hemoglobin, kanda solunum organından dokulara oksijen, dokulardan solunum organına ise karbondioksit ve proton taşıyan protein. Eritrositlerin içerisinde bulunur. Oksijeni +2 değerlikli demir içeren hem molekülleri ile bağlar. Başlıca sentez yeri eritrosit üretimi sırasında kemik iliğidir. Yaş, cinsiyet ve türe göre küçük farklılıklarla da olsa kanda belli bir değerin altında bulunmasına anemi, yüksek miktarda bulunmasına ise polisitemi denir. Hemoglobinin prostetik grubu hem, proteiniyse globulindir.

Hemoglobin, bir oligometaloproteindir. Yapısında 4 hem halkası olduğundan (4 tane) demir atomu bulunur. Bu demir miktarı hemoglobinin %0,33'üne karşılık gelir ama yine de bu oran az olsa da fark edebilir. Yapısında bazik aminoasitler -özellikle histidin- bulunur. Hemoglobin; α (alfa), β (beta), ɣ (gama) ve δ (delta) olmak üzere birbirine kovalent olmayan bağlarla bir arada tutunmuş 4 polipeptid zinciri içerir. Yetişkin bir insanın hemoglobini, hemoglobin A olarak adlandırılır ve %97,5 (α2β2), %2,5 (α2δ2)'den ibaret bir polipeptid zinciridir. α zinciri 141, β, ɣ ve δ zincirleri 146 aminoasidden oluşmuştur. Fetustaki hemoglobin olan hemoglobin F ise α2ɣ2 zincirlerinden oluşur. α ve β zincirlerindeki hatalı bir sentez çeşitli hastalıklara neden olur. Örneğin; β zincirinin altıncı durumundaki glutamik asit yerine valinin geçmesiyle hücreler orak şeklinde kıvrılır ve oksijeni yeterli miktarda bağlayamaz. Böylece hemoglobinin dalakta çok hızlı olarak yıkılmasıyla anemizma oluşur. Fetus hemoglobinindeki ɣ zincirinin doğumdan sonra β zinciri şekline dönüşmesi gerekir. ɣ zincirinin β zinciri şekline dönüşememesi Akdeniz anemisi (β-talasemi) meydana getirir.

16 Haziran 2014 Pazartesi

Üniversiteyi Kazanmak Zorlaşacak!



Yeni sistemin dördüncü yılını dolduracağı 2016 yılına gelindiğinde her yıl liseden mezun olan öğrenci yüzde 50 oranında artarak 1 milyon 200 bine ulaşacak

Dünya Bülteni/ Haber Merkezi
12 yıllık zorunlu eğitim sebebiyle 2016 yılında liseden mezun olan öğrenci sayısı bugünkü 850 bin seviyesinden 1 milyon 200 bine ulaşacak.
İki yıl önce 4+4+4, 12 yıllık kademeli ve zorunlu eğitim sisteminin uygulanmaya başlanmasıyla birlikte lise eğitim zorunlu hale gelmişti. Bu nedenle artık ortaokuldan mezun olan her öğrenci liseye kayıt olmaya başladı. Yeni sistemin dördüncü yılını dolduracağı 2016 yılına gelindiğinde ise her yıl liseden mezun olan öğrenci sayısı bugünkü 850 bin düzeyinden 1 milyon 200 bine ulaşacak. Böylece, daha fazla sayıda lise mezunu üniversite giriş sistemine başvuracak. Hükümet ise hem üniversite sınavının kaldırılması hem de mevcutta 184 olan üniversite sayısının 200'e ulaştırılması için çalışma yapacak.

Yükseköğretim Kurulu'nun (YÖK) Nisan 2014 verilerine göre, Türkiye'de yükseköğretim kurumlarında yaklaşık 5.5 milyon öğrenci eğitim görüyor.
Bunlardan 1 milyon 750 bini ön lisans, 3 milyon 370 bini lisans, 329 bini ise lisansüstü programlarda yer alıyor. Üniversitede okuyan öğrenci sayısı ise özel üniversitelerle birlikte 22 yılda 20 kat arttı. Buna göre 1982 yılında yükseköğretim kurumlarında okuyan toplam öğrenci sayısı 281 bin iken, 1990'da 736 bine, 2000'de 1 milyon 594 bine, 2010'da 3 milyon 780 bine, 2013'te ise yaklaşık 4.9 milyona çıktı. Nisan 2014 itibariyle bu sayı, yaklaşık 5.5 milyonu buldu.

Cumhuriyet Üniversitesi Biyokimya Bölümü Facebook Sayfası

Biyokimya Bölümü facebook sayfamızı beğenip bölümümüzle ilgili bilgileri takip edebilirsiniz.


Biyokimya Nedir ?

Biyokimya, biyolojik sistemlerin kimyasal yapı ve işlevlerini moleküler düzeyde inceleyen bir bilim dalı olup, sağlık ve yaşam bilimlerinin temelinde yer almaktadır. Bu amaçla, pek çok bilim dalı ile yakından ilişki içindedir.
2011-2012 öğretim yılında eğitime başlayan Biyokimya bölümünde; 3 Profesör ve 1 Yardımcı Doçent olmak üzere toplam 4 öğretim üyesi  bulunmaktadır. Bölümümüzde canlı yaşamı ile ilgili biyoloji, fizik, kimya, gibi temel bilimlere hakim, biyokimya alanında uluslar arası gelişmeleri takip edebilecek, sağlık bilimleri, beslenme ve çevre olaylarını ilgilendiren konularda bilimsel ve teknolojik alanda gerekli katkıları yapabilecek, etkili ve verimli çalışma disiplinini kazanmış insan gücünün yetiştirilmesi amacıyla lisans eğitiminin verilmesi hedeflenmiştir.
Öğrenim süresince, zorunlu ders ve laboratuarlar dışında değişik seçmeli ders alarak ve bir bitirme tezi hazırlamak koşulu ile 135 krediyi tamamlayan öğrencilerimiz mezun olacaktır. Ayrıca, Lisans öğrencilerinden gerekli koşulları sağlayanlarMoleküler Biyoloji ve GenetikBölümü'nde çift anadal yapma olanağına sahiptirler. Öğrencilerimizin, 1 veya 2 dönem ERASMUS değişim programı kapsamında yurt dışında veya FARABİ değişim programı kapsamında yurt içinde başka bir üniversitede devam edebilme imkanları bulunmaktadır. Yüksek lisans ve doktora programlarından oluşacak lisansüstü eğitiminde ise; bilimsel olarak donanımlı araştırmacı ve akademisyen yetiştirilmesi amaçlanmaktadır.
Biyokimya alanında güncel akademik ve mesleki temel eğitimi alan mezunlarımız, resmi/özel sektör ARGE bölümlerinde araştırmacı, tıbbi ve kimyasal maddeler, tarım ilaçları, ilaç, gıda, kozmetik ve deterjan sanayileri gibi endüstriyel kuruluşlarda uygulamacı olarak görev alabilirler. Ayrıca, mezunlar lisans eğitimi tamamlandıktan sonra yüksek lisans ve doktora eğitimi alarak akademik kariyer yapabilirler.